lunes, 1 de junio de 2009
lunes, 25 de mayo de 2009
UNIDAD 7
Muchachos, estamos en la recta final del semestre.
En la unidad 7 el requisito es presentar un video, bien fundamentado acerca de los temas que presento a continuación.
En la unidad 7 el requisito es presentar un video, bien fundamentado acerca de los temas que presento a continuación.
Programa-Video :
Unidad 7. Fosforilación oxidativa y fotofosforilación.
Nombre del maestro/a: JANET PINEDA
Unidad 7. Fosforilación oxidativa y fotofosforilación.
Nombre del maestro/a: JANET PINEDA
Nombre del estudiante: ________________________________________
El trabajo final de la unidad 7 corresponde a un video que tenga una duración de entre 3 y 5 minutos, los temas a tratar serán los siguientes, como pueden observar son cerca de 21 apartados o términos o subtemas, para el presente trabajo se les solicita hacer referencia cuando menos a 15 de ellos, con opción de elegir, si son todos, mejor.
El trabajo final de la unidad 7 corresponde a un video que tenga una duración de entre 3 y 5 minutos, los temas a tratar serán los siguientes, como pueden observar son cerca de 21 apartados o términos o subtemas, para el presente trabajo se les solicita hacer referencia cuando menos a 15 de ellos, con opción de elegir, si son todos, mejor.
Las indicaciones se las proporciono como ya es costumbre en la rúbrica para que la contemplen al momento de su trabajo. Suerte.
Temas:
7.1 Fosforilación oxidativa.
7.1.1 Cadena de transporte de Electrones.
7.1.2 Sistema mitocondrial.
7.1.3 Balances energéticos.
7.1.4 Agentes desacoplantes e Inhibidores.
7.1.5 Modelos para explicar la fosforilación oxidativa.
7.1.5.1 La teoría Quimioosmótica.
7.1.5.2 ATP sintasas.
7.1.6 Control de fosforilación oxidativa.
7.1.7 La oxidación completa de glucosa.
7.1.8 La oxidación completa de un ácido graso.
7.1.9 Estress oxidatitvo.
7.1.9.1 Especies reactivas de oxigeno (ERO).
7.1.9.2 Formación de ERO.
7.1.9.3 Sistemas de enzimas antioxidantes.
7.1.9.4 Moléculas antioxidantes.
7.2 Foto fosforilación.
7.2.1 Clorofila y cloroplastos.
7.2.1.1 Luz.
7.2.1.2 Cadena de transporte de electrones fotosintética reacciones luminosas.
7.2.2 Regulación de la fotosíntesis
Temas:
7.1 Fosforilación oxidativa.
7.1.1 Cadena de transporte de Electrones.
7.1.2 Sistema mitocondrial.
7.1.3 Balances energéticos.
7.1.4 Agentes desacoplantes e Inhibidores.
7.1.5 Modelos para explicar la fosforilación oxidativa.
7.1.5.1 La teoría Quimioosmótica.
7.1.5.2 ATP sintasas.
7.1.6 Control de fosforilación oxidativa.
7.1.7 La oxidación completa de glucosa.
7.1.8 La oxidación completa de un ácido graso.
7.1.9 Estress oxidatitvo.
7.1.9.1 Especies reactivas de oxigeno (ERO).
7.1.9.2 Formación de ERO.
7.1.9.3 Sistemas de enzimas antioxidantes.
7.1.9.4 Moléculas antioxidantes.
7.2 Foto fosforilación.
7.2.1 Clorofila y cloroplastos.
7.2.1.1 Luz.
7.2.1.2 Cadena de transporte de electrones fotosintética reacciones luminosas.
7.2.2 Regulación de la fotosíntesis
Suerte en ésta actividad.
Tarea pendiente de la unidad 5
Hola muchachos, con el gusto de siempre, les hago llegar la tabla correspondiente al tema de lípidos para que conforme sus conocimientos, la completen y vamos a tenerla lista para el miercoles durante la práctica y así dejar todo el material para el jueves, como quedamos.
Suerte, nos vemos en clase.
domingo, 17 de mayo de 2009
miércoles, 6 de mayo de 2009
vídeo ¿Cómo se forman las grasas en tu cuerpo? - salud, grasas, metabolismo - vídeos Videos Autocity
A continuación les muestro un video para que sea mas clara la explicación acerca de como se forman las grasas en tu cuerpo.
Gracias.
martes, 5 de mayo de 2009
ALGO MAS DE LIPIDOS
--Los lípidos son moléculas grandes compuestas por glicerol y tres ácidos grasos.
--Si un grupo fosfato sustituye un ácido graso se forma en fosfolípidos.
--El 98% son anfipáticos, es decir que presentan un extremo hidrófilo (que tiene afinidad e interacciona con el agua) y un extremo hidrofóbico (que repele el agua).
--Los más abundantes son los fosfoglicéridos (fosfolípidos) y los esfingolípidos, que se encuentran en todas las células;
--le siguen los glucolípidos, así como esteroides (Ej: el colesterol). Estos últimos no existen o son escasos en las membranas plasmáticas de las células procariotas.
--Existen también grasas neutras, que son lípidos no anfipáticos pero sólo representan un 2% del total de lípidos de membrana.
Fosfoglicéridos. Tienen una molécula de glicerol con la que se esterifica un ácido fosfórico y dos ácidos grasos de cadena larga; los principales fosfoglicéridos de membrana son la fosfatidiletanolamina o cefalina y la fosfatidilcolina o lecitina.
Esfingolípidos. Son lípidos de membrana constituidos por ceramida (esfingosina + ácido graso); solo la familia de la esfingomielina posee fósforo; el resto poseen glúcidos y se denominan por ello glucoesfingolípidos o, simplemente glucolípidos.
Los cerebrósidos poseen principalmente glucosa, galactosa y sus derivados (como N-acetilglucosamina y N-acetilgalactosamina).
Los gangliósidos contienen una o más unidades de ácido N-acetilneuramínico (ácido siálico).
Colesterol. El colesterol representa un 23% de los lípidos de membrana. Sus moléculas son pequeñas y más anfipáticas en comparación con otros lípidos. Se dispone con el grupo hidroxilo hacia el exterior de la célula (ya que ese hidroxilo interactúa con el agua). El colesterol es un factor importante en la fluidez y permeabilidad de la membrana ya que ocupa los huecos de la membrana. A mayor cantidad de colesterol, menos permeable y fluida es la membrana. Se ha postulado que los lípidos de membrana se podrían encontrar en dos formas: como un líquido bidimensional, y de una forma más estructurada, en particular cuando están unidos a algunas proteínas formando las llamadas balsas lipídicas. Se cree que el colesterol podría tener un papel importante en la organización de estas últimas. Su función en la membrana plasmática es evitar que se adhieran las colas de ácido graso de la bicapa, mejorando la fluidez de la membrana.
Carbohidratos. Sus funciones en la membrana:
a) Dan soporte a la membrana plasmática.
b) Define las características celulares.
c) Ayuda a que las células identifiquen las señales químicas de la célula.
--Si un grupo fosfato sustituye un ácido graso se forma en fosfolípidos.
--El 98% son anfipáticos, es decir que presentan un extremo hidrófilo (que tiene afinidad e interacciona con el agua) y un extremo hidrofóbico (que repele el agua).
--Los más abundantes son los fosfoglicéridos (fosfolípidos) y los esfingolípidos, que se encuentran en todas las células;
--le siguen los glucolípidos, así como esteroides (Ej: el colesterol). Estos últimos no existen o son escasos en las membranas plasmáticas de las células procariotas.
--Existen también grasas neutras, que son lípidos no anfipáticos pero sólo representan un 2% del total de lípidos de membrana.
Fosfoglicéridos. Tienen una molécula de glicerol con la que se esterifica un ácido fosfórico y dos ácidos grasos de cadena larga; los principales fosfoglicéridos de membrana son la fosfatidiletanolamina o cefalina y la fosfatidilcolina o lecitina.
Esfingolípidos. Son lípidos de membrana constituidos por ceramida (esfingosina + ácido graso); solo la familia de la esfingomielina posee fósforo; el resto poseen glúcidos y se denominan por ello glucoesfingolípidos o, simplemente glucolípidos.
Los cerebrósidos poseen principalmente glucosa, galactosa y sus derivados (como N-acetilglucosamina y N-acetilgalactosamina).
Los gangliósidos contienen una o más unidades de ácido N-acetilneuramínico (ácido siálico).
Colesterol. El colesterol representa un 23% de los lípidos de membrana. Sus moléculas son pequeñas y más anfipáticas en comparación con otros lípidos. Se dispone con el grupo hidroxilo hacia el exterior de la célula (ya que ese hidroxilo interactúa con el agua). El colesterol es un factor importante en la fluidez y permeabilidad de la membrana ya que ocupa los huecos de la membrana. A mayor cantidad de colesterol, menos permeable y fluida es la membrana. Se ha postulado que los lípidos de membrana se podrían encontrar en dos formas: como un líquido bidimensional, y de una forma más estructurada, en particular cuando están unidos a algunas proteínas formando las llamadas balsas lipídicas. Se cree que el colesterol podría tener un papel importante en la organización de estas últimas. Su función en la membrana plasmática es evitar que se adhieran las colas de ácido graso de la bicapa, mejorando la fluidez de la membrana.
Carbohidratos. Sus funciones en la membrana:
a) Dan soporte a la membrana plasmática.
b) Define las características celulares.
c) Ayuda a que las células identifiquen las señales químicas de la célula.
MAPA CONCEPTUAL DE LIPIDOS
Hola muchachos, dejo a su disposición el mapa conceptual del tema de lípidos, espero sea de su agrado y lo puedan complementar. gracias.
viernes, 17 de abril de 2009
UNIDAD 5
Hola muchachos, les presento las actividades a cubrir para la unidad 5, que es una continuación de la unidad anterior, seguimos todavía con lípidos.
Suerte y hasta la próxima.
Suerte y hasta la próxima.
UNIDAD 4
Hola compañeros, después de unas merecidas vacaciones, regresamos a nuestras actividades, iniciamos con la unidad 4 que se refiere a LIPIDOS DE MEMBANAS Y MECANISMOS DE TRANSPORTE, por lo que anexo la planeación correspondiente y las actividades a realizar como ya es costumbre, con la ponderación al respecto.
domingo, 5 de abril de 2009
martes, 24 de marzo de 2009
GLUCONEOGÉNESIS
Hola estimados alumnos, en ésta ocasión les presento lo mas importante del ciclo de la gluconeogénesis, espero que puedan aportar algo al respecto.
Conaiderar con detenimiento las cuatro reacciones irreversibles de esta ruta; el resto son las mismas 7 reacciones reversibles estudiadas en la glucolisis.
La gluconeogénesis se ve favorecida cuando abundan las moléculas oxidables, a partir de las cuales se puede iniciar la síntesis de glucosa (piruvato, oxalacetato, etc.) y la energía necesaria (ATP, NADH).
Ciclos fútiles y regulación de la gluconeogénesis
Los ciclos de sustrato, sirven para amplificar las señales metabólicas y para producir calor. Inicialmente se denominaban ciclos fútiles, pues, si actúan sin más funciones, aparentan conseguir simplemente la hidrólisis de ATP.
Conaiderar con detenimiento las cuatro reacciones irreversibles de esta ruta; el resto son las mismas 7 reacciones reversibles estudiadas en la glucolisis.
La gluconeogénesis se ve favorecida cuando abundan las moléculas oxidables, a partir de las cuales se puede iniciar la síntesis de glucosa (piruvato, oxalacetato, etc.) y la energía necesaria (ATP, NADH).
Ciclos fútiles y regulación de la gluconeogénesis
Los ciclos de sustrato, sirven para amplificar las señales metabólicas y para producir calor. Inicialmente se denominaban ciclos fútiles, pues, si actúan sin más funciones, aparentan conseguir simplemente la hidrólisis de ATP.
LA REGULACIÓN DE LA GLUCONEOGÉNESIS se realiza mediante:
- el nivel de algunos metabolitos que actúan sobre la piruvato carboxilasa y la Fructosa-2, 6-bisfosfatasa
El AMP y la F-2,6-BP son los metabolitos que regulan conjuntamente la gluconeogénesis y la glucolisis, actuando sobre la Fructosa-2, 6-bisfosfatasa y de la PFK1.
- por la acción de algunas hormonas que activan la fosforilación (adrenalina, glucagon) o la defosforilación (insulina) de la enzima bifuncional: PFK2 es activa en la forma defosforilada y F-2,6-BPasa es activa en la forma fosforilada.
- el nivel de algunos metabolitos que actúan sobre la piruvato carboxilasa y la Fructosa-2, 6-bisfosfatasa
El AMP y la F-2,6-BP son los metabolitos que regulan conjuntamente la gluconeogénesis y la glucolisis, actuando sobre la Fructosa-2, 6-bisfosfatasa y de la PFK1.
- por la acción de algunas hormonas que activan la fosforilación (adrenalina, glucagon) o la defosforilación (insulina) de la enzima bifuncional: PFK2 es activa en la forma defosforilada y F-2,6-BPasa es activa en la forma fosforilada.
Ciclo de Cori
El músculo obtiene ATP a partir de la glucolisis. Cuando las condiciones del ejercicio son anaeróbicas la glucosa se degrada a lactato. El lactato es exportado a la circulación y es captado por el hígado. El hígado sintetiza glucosa de nuevo a partir de lactato por la ruta gluconeogénica.
Estas dos vías metabólicas que permiten el acoplamiento de la función de dos tejidos es lo que se conoce como el ciclo de Cori. El coste energético es de 4 enlaces P / cada glucosa que recorre ambas vías glicolítica-gluconeogénica.
El músculo obtiene ATP a partir de la glucolisis. Cuando las condiciones del ejercicio son anaeróbicas la glucosa se degrada a lactato. El lactato es exportado a la circulación y es captado por el hígado. El hígado sintetiza glucosa de nuevo a partir de lactato por la ruta gluconeogénica.
Estas dos vías metabólicas que permiten el acoplamiento de la función de dos tejidos es lo que se conoce como el ciclo de Cori. El coste energético es de 4 enlaces P / cada glucosa que recorre ambas vías glicolítica-gluconeogénica.
Hasta pronto.
GLUCOLISIS
ESQUEMA GENERAL DEL METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS.
Jóvenes espero que esta información sea de utilidad y les recuerdo que éstas reacciones ocurren en el citoplasma de las células eucariontes
GLUCOLISIS: CARACTERÍSTICAS Y REACCIONES
La Glucolisis o glicolisis es la ruta metabólica mediante la que se degrada la glucosa hasta dos moléculas de piruvato, a la vez que se produce energía en forma de ATP y de NADH.La ruta esta formada por diez reacciones enzimáticas: 3 irreversibles y 7 reversiblesEs una ruta metabólica universalmente distribuida en todos los organismos y células.
- Se considera que tiene 2 fases o etapas: a) Preparatoria: Cuatro reacciones: dos son de fosforilación y consumen 2 ATP por molécula de glucosa. La ruptura de la hexosa-BP acaba en 2 de gliceraldehido-3-P.b ) De beneficios: Oxidación del gliceraldehido-3-fosfato (x 2) hasta piruvato (x 2) y formación acoplada de ATP en 2 de las reacciones, en total se forman 4 ATP y 2 NADH.
Jóvenes espero que esta información sea de utilidad y les recuerdo que éstas reacciones ocurren en el citoplasma de las células eucariontes
Hasta la próxima.
DIGESTIÓN DE GLÚCIDOS
Los glúcidos que contiene nuestro organismo proceden tanto de la dieta como del metabolismo interno. Tanto en el hígado, como en la corteza renal se forman glúcidos, a partir de aminoácidos glucogénicos y desde el glicerol de las grasas. Los glúcidos de la dieta deben ser digeridos hasta monosacáridos para que puedan ser absorbidos hacia la sangre. La hidrólisis de los polisacáridos la efectúan la a-amilasa salivar y pancreática. Los disacaridos son hidrolizados por las disacaridasas de las células intestinales.
Los glúcidos que contiene nuestro organismo proceden tanto de la dieta como del metabolismo interno. Tanto en el hígado, como en la corteza renal se forman glúcidos, a partir de aminoácidos glucogénicos y desde el glicerol de las grasas. Los glúcidos de la dieta deben ser digeridos hasta monosacáridos para que puedan ser absorbidos hacia la sangre. La hidrólisis de los polisacáridos la efectúan la a-amilasa salivar y pancreática. Los disacaridos son hidrolizados por las disacaridasas de las células intestinales.
GLUCOLISIS: CARACTERÍSTICAS Y REACCIONES
La Glucolisis o glicolisis es la ruta metabólica mediante la que se degrada la glucosa hasta dos moléculas de piruvato, a la vez que se produce energía en forma de ATP y de NADH.La ruta esta formada por diez reacciones enzimáticas: 3 irreversibles y 7 reversiblesEs una ruta metabólica universalmente distribuida en todos los organismos y células.
- Se considera que tiene 2 fases o etapas: a) Preparatoria: Cuatro reacciones: dos son de fosforilación y consumen 2 ATP por molécula de glucosa. La ruptura de la hexosa-BP acaba en 2 de gliceraldehido-3-P.b ) De beneficios: Oxidación del gliceraldehido-3-fosfato (x 2) hasta piruvato (x 2) y formación acoplada de ATP en 2 de las reacciones, en total se forman 4 ATP y 2 NADH.
domingo, 8 de marzo de 2009
Planeación de la Unidad 3
Hola muchachos, en ésta ocasión les presento las actividades a realizar en la presente unidad, hablaremos de El metabolismo de Carbohidratos.
Suerte en sus próximos trabajos.
Suerte en sus próximos trabajos.
domingo, 1 de marzo de 2009
Práctica de laboratorio
A continuación les presento algunas prácticas que ralizaremos para confirmar el efecto de ciertas características externas sobre las enzimas.
La primer práctica será:
La segunda práctica que realizaremos es:
Tercer práctica.
Cuarta práctica
Preparación de reactivos.
--Reactivo de lugol: pesar 1 gramo de yodo metálico + 2 gramos de KI, mezclar en un mortero y agrga a gua destilada poco a poco hasta disolución total. Aforar a 300 ml con agua destilada y conservar en frasco ámbar.
-- Reactivo de Fehling:
-Solución A: Disolver 34.65 gramos de sulfato de cobre en 300 ml de agua destilada. Aforar a 500 ml con agua y conservar en rasco con tapón de hule.
-S0lución B: Disolver 125 gramos de KOH y 173 gramos de tartrato de sodio y potasio. Aforar con agua destilada a 500 ml. Conservar en frasco revestido de parafina y con tapón de hule.
NOTA: Mezclar a partes iguales antes de usar. Es un reactivi cuproalcalino útil para demostrar el poder reductor de los azúcares constituídos por dos soluciones que se mezclan al momento de usarse. Debe evitarse la presencia de cloroformo por que da positivo esta prueba, debido a que el cloroformo en medio alcalino produce ácido fórmico.
--Solución de sacarosa al 1%. Disolver 1 gramo de sacarosa en 100 ml de agua destilada, refrigerar.
-- Solución de almidón al 1%: Pesar 1 gramo de almidón y disolver en 100 ml de agua caliente.
-- Solución amortiguadora fosfato-citrato pH 5.0 a 0.1 M:
Mezclar 24.3 ml de ácido cítrico 0.1 M (19.2g/litro) + 25.7 ml de Na2HPO4 al 0.2 M (28.4 g/litro), posteriormente llevar a 100 ml con agua destilada.
----suerte---
La primer práctica será:
La segunda práctica que realizaremos es:
NOTA. Tener cuidado al momento de realizar las disolucíones, para mantener las soluciones amortiguadoras con el pH esperado.
Suerte....
Suerte....
Tercer práctica.
Cuarta práctica
Preparación de reactivos.
--Reactivo de lugol: pesar 1 gramo de yodo metálico + 2 gramos de KI, mezclar en un mortero y agrga a gua destilada poco a poco hasta disolución total. Aforar a 300 ml con agua destilada y conservar en frasco ámbar.
-- Reactivo de Fehling:
-Solución A: Disolver 34.65 gramos de sulfato de cobre en 300 ml de agua destilada. Aforar a 500 ml con agua y conservar en rasco con tapón de hule.
-S0lución B: Disolver 125 gramos de KOH y 173 gramos de tartrato de sodio y potasio. Aforar con agua destilada a 500 ml. Conservar en frasco revestido de parafina y con tapón de hule.
NOTA: Mezclar a partes iguales antes de usar. Es un reactivi cuproalcalino útil para demostrar el poder reductor de los azúcares constituídos por dos soluciones que se mezclan al momento de usarse. Debe evitarse la presencia de cloroformo por que da positivo esta prueba, debido a que el cloroformo en medio alcalino produce ácido fórmico.
--Solución de sacarosa al 1%. Disolver 1 gramo de sacarosa en 100 ml de agua destilada, refrigerar.
-- Solución de almidón al 1%: Pesar 1 gramo de almidón y disolver en 100 ml de agua caliente.
-- Solución amortiguadora fosfato-citrato pH 5.0 a 0.1 M:
Mezclar 24.3 ml de ácido cítrico 0.1 M (19.2g/litro) + 25.7 ml de Na2HPO4 al 0.2 M (28.4 g/litro), posteriormente llevar a 100 ml con agua destilada.
----suerte---
Conclusion de enzimas
Propiedades de las Enzimas
Por ser catalizadores:
o Eficientes en pequeñas cantidades.
o No se modifican durante la reacción.
o No afectan el equilibrio de la reacción.
Por ser catalizadores biológicos:
o Composición química específica: son proteínas con estructura terciaria y cuaternaria.
o Componentes del citoplasma vivo y sintetizado en el mismo.
o Específicas: para cada reacción hay una enzima determinada.
o Sujetas a regulación: están reguladas en cantidad y función.
Naturaleza química de las enzimas
Algunas enzimas son proteínas simples, constituidas sólo por aminoácidos. Muchas enzimas están formadas por asociaciones de varias subunidades o cadenas polipeptídicas, es decir, son oligómeros.
Hay enzimas que sólo pueden realizar su función catalítica en asociación con otra molécula no proteica, de tamaño relativamente pequeño, a la cual se la denomina coenzima. La coenzima puede estar firmemente unida de enlace fuerte, formando un complejo que no se separa fácilmente. Es este caso, algunos prefieren hablar de grupo prostético y reservar el nombre de coenzima para aquellas que se asocian más laxamente a la proteína y pueden ser separadas se ésta por simple diálisis.
Las dos porciones, proteínicas y no proteínicas, son indispensables para la actividad de la enzima. El sistema completo se llama holoenzima y está constituido por la proteína, a la cual se designa apoenzima (macromolécula termolábil, no dializable) y la coenzima (molécula no proteínica, termoestable, tamaño relativamente pequeño).
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Enzima total Proteína Termolábil No proteína
No dializa Termoestable
Las coenzimas intervienen activamente en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones sufridas por el sustrato. Por ejemplo, las coenzimas de óxidoreductasa.
Características de la acción enzimática
La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
• Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.
• Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.
ð La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.
E + S ES E + P
Enzima Sustrato Complejo Enzima Producto
Enzima-Sustrato
El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
Sitio activo
Para formar el complejo ES el sustrato se fija a un lugar definido por la molécula de enzima. Esta región de la molécula ha recibido las denominaciones de sitio activo, es el responsable de la acción catalítica.
En general, se acepta que el lugar de sustrato posee sitios de unión, se dispone en el sitio catalítico. Para que esta unión y la acción catalizadora tengan lugar, es indispensable una conformación tridimensional altamente específica a nivel del sitio activo, con la presencia de grupos funcionales definidos, aportados por las cadenas laterales de restos aminoácidos. Con frecuencia, los restos que aparecen como esenciales para la acción catalítica poseen cadenas laterales reactivas como la cisterna, lisina, arginina.
El sitio activo es una agrupación de un número no muy grande de aminoácidos, ordenados espacialmente; para que su conformación se mantenga con la disposición adecuada es necesaria la contribución de la estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) de la proteína.
Hay siempre una gran diferencia de tamaño entre la molécula de la enzima y la del sustrato. Aun cuando el sustrato sea una macromolécula, la zona de ésta que experimenta la acción de la enzima es un segmento pequeño.
El sitio activo es una porción reducida de la molécula, está colabora en mantenerlo en la disposición adecuada.
La coenzima también participa en asegurar la conformación óptica. Se une a la enzima en un lugar a ella destinado, generalmente próximo añl sitio activo y a veces forma parte del lugar del sustrato.
Enzimas intracelulares
Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).
Hay siempre una gran diferencia de tamaño entre la molécula de la enzima y la del sustrato. Aun cuando el sustrato sea una macromolécula, la zona de ésta que experimenta la acción de la enzima es un segmento pequeño.
El sitio activo es una porción reducida de la molécula, está colabora en mantenerlo en la disposición adecuada.
La coenzima también participa en asegurar la conformación óptica. Se une a la enzima en un lugar a ella destinado, generalmente próximo añl sitio activo y a veces forma parte del lugar del sustrato.
Enzimas intracelulares
Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).
Enzimas y PH. Las enzimas poseen un PH característico donde su actividad es máxima: por encima o debajo de ese PH la actividad disminuye.
Temperatura y Enzimas. La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta por lo general con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10 C° de aumento de temperatura.
Sin embargo las enzimas se desnaturalizan cuando la elevación de la temperatura sobrepasa cierta temperatura límite. La cual a su vez es la temperatura óptima de trabajo. A bajas temperatura, las reacciones disminuyen mucho o se detienen, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales.
Temperatura y Enzimas. La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta por lo general con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10 C° de aumento de temperatura.
Sin embargo las enzimas se desnaturalizan cuando la elevación de la temperatura sobrepasa cierta temperatura límite. La cual a su vez es la temperatura óptima de trabajo. A bajas temperatura, las reacciones disminuyen mucho o se detienen, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales.
Inhibidores enzimáticos. Existen agentes químicos inhibidores. Algunos de ellos ejercen su acción uniéndose a sitios o grupos funcionales de la molécula de la enzima. Los inhibidores pueden ser reversibles o irreversibles.
Inhibidores irreversibles: toda sustancia que produzca un cambio permanente en la molécula de enzima, que resulte en un deterioro definitivo de su capacidad catalítica, se considera un inhibidor irreversible. Como ejemplo de este tipo de inhibidores citaremos los venenos órgano-fosforado, muy utilizados como insecticidas.
Inhibidores reversibles: la inhibición reversible puede ser de tres tipos: competitiva, no competitiva y anticompetitiva.
Inhibidores competitivos: actúan aumentando el valor de la constante de Michaelis (Km) pero no modifican la velocidad máxima de la enzima. Una característica de este inhibidor está dad por el hecho de que puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato. Si éste predomina en la mezcla, tiende a desplazar al inhibidor de su unión con la enzima. Además estos han encontrado aplicación farmacológica.
Inhibidores no competitivos: son compuestos que se unen a la enzima en un lugar de la molécula diferente del sitio activo y provocan una disminución de la velocidad máxima sin modificar la constante de Km. Este tipo de inhibición no puede ser revertida por aumento de la concentración de sustrato. Pertenecen a esta categoría ciertos reactivos e iones metálicos como el Cu2+ , Hg2+ y Ag+ .
Inhibidores anticompetitivos: su acción se pone en manifiesto en la grafica de actividad en función de concentración de sustrato determinada en presencia y ausencia de inhibidor.
Este tipo de inhibición se da en casos en los cuales participan varios sustratos en la reacción. No puede ser revertida por aumento de la concentración de sustrato.
Regulación de la actividad enzimática. Existen varios mecanismos que permiten la regulación. La actividad de la enzima guarda proporcionalidad con los niveles de sustrato. Estos determinan la mayor o menor velocidad en la actividad enzimática. Al aumentar la concentración de sustrato, en la célula se acelera su utilización y viceversa.
Inhibidores irreversibles: toda sustancia que produzca un cambio permanente en la molécula de enzima, que resulte en un deterioro definitivo de su capacidad catalítica, se considera un inhibidor irreversible. Como ejemplo de este tipo de inhibidores citaremos los venenos órgano-fosforado, muy utilizados como insecticidas.
Inhibidores reversibles: la inhibición reversible puede ser de tres tipos: competitiva, no competitiva y anticompetitiva.
Inhibidores competitivos: actúan aumentando el valor de la constante de Michaelis (Km) pero no modifican la velocidad máxima de la enzima. Una característica de este inhibidor está dad por el hecho de que puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato. Si éste predomina en la mezcla, tiende a desplazar al inhibidor de su unión con la enzima. Además estos han encontrado aplicación farmacológica.
Inhibidores no competitivos: son compuestos que se unen a la enzima en un lugar de la molécula diferente del sitio activo y provocan una disminución de la velocidad máxima sin modificar la constante de Km. Este tipo de inhibición no puede ser revertida por aumento de la concentración de sustrato. Pertenecen a esta categoría ciertos reactivos e iones metálicos como el Cu2+ , Hg2+ y Ag+ .
Inhibidores anticompetitivos: su acción se pone en manifiesto en la grafica de actividad en función de concentración de sustrato determinada en presencia y ausencia de inhibidor.
Este tipo de inhibición se da en casos en los cuales participan varios sustratos en la reacción. No puede ser revertida por aumento de la concentración de sustrato.
Regulación de la actividad enzimática. Existen varios mecanismos que permiten la regulación. La actividad de la enzima guarda proporcionalidad con los niveles de sustrato. Estos determinan la mayor o menor velocidad en la actividad enzimática. Al aumentar la concentración de sustrato, en la célula se acelera su utilización y viceversa.
Las transformaciones que sufre un determinado compuesto en el organismo se producen generalmente a través de una serie de etapas, cada una de ellas catalizada por una enzima distinta. En cada paso se forma un nuevo producto que será utilizado como sustrato por la enzima de La etapa siguiente. Estas secuencias de reacciones son denominadas vías metabólicas y en casi todas ellas existe una o más enzimas.
Es común que en una vía metabólica la enzima que cataliza la primera etapa sea reguladora. Las restantes enzimas de la serie ajustarán su actividad a la disponibilidad de sustrato fijada a partir de la primera reacción.
De acuerdo con el tipo de señal a la cual responden, las enzimas reguladoras pueden distinguirse en enzimas alostéricas y enzimas reguladas por unión covalente.
Es común que en una vía metabólica la enzima que cataliza la primera etapa sea reguladora. Las restantes enzimas de la serie ajustarán su actividad a la disponibilidad de sustrato fijada a partir de la primera reacción.
De acuerdo con el tipo de señal a la cual responden, las enzimas reguladoras pueden distinguirse en enzimas alostéricas y enzimas reguladas por unión covalente.
Enzimas alostéricas: en algunas vías metabólicas, la enzima que cataliza la primera etapa de la serie suele ser inhibida por el producto de la última. Cuando la concentración de ese producto final aumenta, ello indica que su elaboración excede las necesidades y se frena el funcionamiento de la vía reduciendo la actividad de la enzima reguladora. Se habla de inhibición retoalimentación o retroregulación.
El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en un lugar distinto al del sitio catalítico; de allí el nombre de alostérica que se da este tipo de regulación. En las enzimas alostéricas, además del sitio catalítico, existen otros sitios reguladores a los cuales se unen específicamente las moléculas que pueden ejercer acción sobre su actividad catalítica.
Ya sean inhibidores o activadores, los agentes que se fijan al sitio alostérico recién el nombre de moduladores, modificadores o efectores alostéricos. Serán positivos si estimulan y negativos si deprimen la actividad de la enzima.
Modificación covalente: hay enzimas reguladoras por agregado por agregado o sustracción de grupos unidos covalentemente. La regulación covalente se realiza en varias enzimas por un proceso de unión o eliminación de fosfato. Existen también enzimas cuya actividad es modulada por la inserción covalente de otros grupos.
El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en un lugar distinto al del sitio catalítico; de allí el nombre de alostérica que se da este tipo de regulación. En las enzimas alostéricas, además del sitio catalítico, existen otros sitios reguladores a los cuales se unen específicamente las moléculas que pueden ejercer acción sobre su actividad catalítica.
Ya sean inhibidores o activadores, los agentes que se fijan al sitio alostérico recién el nombre de moduladores, modificadores o efectores alostéricos. Serán positivos si estimulan y negativos si deprimen la actividad de la enzima.
Modificación covalente: hay enzimas reguladoras por agregado por agregado o sustracción de grupos unidos covalentemente. La regulación covalente se realiza en varias enzimas por un proceso de unión o eliminación de fosfato. Existen también enzimas cuya actividad es modulada por la inserción covalente de otros grupos.
Isozimas. Son enzimas que difieren en su forma estructural pero que poseen la misma actividad catalítica, catalizan la misma reacción
La constante de Michaelis, KM, indica en términos generales, las relaciones de afinidad entre el sustrato y la enzima; un KM, implica la necesidad de una alta concentración de sustrato que, al combinarse con una enzima, produzca la mitad de la velocidad máxima, o sea, que la afinidad por la enzima y sustrato es pobre; por el contrario, si la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad es muy pequeña (KM pequeña), quiere decir que el sustrato tiene una gran afinidad por la enzima.
Enzimas: regulacion de actividades
La regulación de la actividad enzimática contribuye en gran parte a preservar la homeostasia que, mantiene un entorno intracelular e intraorgánico relativamente constante en presencia de fluctuaciones amplias en al medio ambiente externo, como cambios de temperatura, presencia o ausencia de agua o tipos específicos de alimentos.
La regulación de la actividad enzimática contribuye en gran parte a preservar la homeostasia que, mantiene un entorno intracelular e intraorgánico relativamente constante en presencia de fluctuaciones amplias en al medio ambiente externo, como cambios de temperatura, presencia o ausencia de agua o tipos específicos de alimentos.
Como conservar la homeostasia
Las concentraciones locales de sustrato , compartición de enzimas y secreción como proenzimas o cimogenos ( como por ejemplo la quimiotripsina ) sin actividad catalítica contribuyen a la regulación de los procesos metabólicos . Además , las alteraciones rápidas y mínimas en la actividad catalítica de enzimas reguladas clave tienen funciones importantes en la canalización selectiva de metabolitos hacia uno u otro proceso metabólico .
Las concentraciones locales de sustrato , compartición de enzimas y secreción como proenzimas o cimogenos ( como por ejemplo la quimiotripsina ) sin actividad catalítica contribuyen a la regulación de los procesos metabólicos . Además , las alteraciones rápidas y mínimas en la actividad catalítica de enzimas reguladas clave tienen funciones importantes en la canalización selectiva de metabolitos hacia uno u otro proceso metabólico .
Las enzimas reguladoras
Tienden a ser aquellas que catalizan una reacción temprana única ( con frecuencia la primera ) de una secuencia determinada de reacciones metabólicas .
La actividad catalítica de las enzimas reguladas puede modularse por ejemplo ,cambios repetidos entre estados bajo y alto de actividad catalítica ; cuando no hay síntesis proteínica nueva ni degradación proteínica .
La modulación se logra cuando matabolitos específicos se unen en forma covalente y no covalente, a la enzima regulada en general a sitios ( alostéricos ) bastantes separados del sitio catalítico .
Tienden a ser aquellas que catalizan una reacción temprana única ( con frecuencia la primera ) de una secuencia determinada de reacciones metabólicas .
La actividad catalítica de las enzimas reguladas puede modularse por ejemplo ,cambios repetidos entre estados bajo y alto de actividad catalítica ; cuando no hay síntesis proteínica nueva ni degradación proteínica .
La modulación se logra cuando matabolitos específicos se unen en forma covalente y no covalente, a la enzima regulada en general a sitios ( alostéricos ) bastantes separados del sitio catalítico .
Tres mecanismos generales regulan la actividad enzimatica
Por ejemplo el flujo neto de carbono en una reacción catalizada en una reacción enzimática podría ser influido
1. Cambiando la cantidad absoluta de enzima presente .
2. Alterando el tamaño del conjunto de sustancias reaccionantes distintas de la enzima.
3. Alterando la eficacia catalítica de la enzima (estas tres opciones son utilizadas e casi todas las formas de vida).
La modulación de actividad enzimática por cambios en la conformación del sitio catalítico puede incluir la alteración de Km para un sustrato de Vmax para la reacción global o para efectos sobre los dos, Km y Vmax.
A menudo las curvas de saturación de sustrato para la inhibición alostérica son sigmoideas, por ende la ecuación de Michaelis Menten no se aplica.
Espero les sea de utilidad la información recabada.
Por ejemplo el flujo neto de carbono en una reacción catalizada en una reacción enzimática podría ser influido
1. Cambiando la cantidad absoluta de enzima presente .
2. Alterando el tamaño del conjunto de sustancias reaccionantes distintas de la enzima.
3. Alterando la eficacia catalítica de la enzima (estas tres opciones son utilizadas e casi todas las formas de vida).
La modulación de actividad enzimática por cambios en la conformación del sitio catalítico puede incluir la alteración de Km para un sustrato de Vmax para la reacción global o para efectos sobre los dos, Km y Vmax.
A menudo las curvas de saturación de sustrato para la inhibición alostérica son sigmoideas, por ende la ecuación de Michaelis Menten no se aplica.
Espero les sea de utilidad la información recabada.
jueves, 19 de febrero de 2009
Actividades a realizar para la unidad 2
Hola, jovenes les dejo actividades a realizar para su segunda unidad.
Suerte.
Suerte.
Actividades desglosadas de la unidad 1.
Hola estimados alumnos, les dejo las actividades realizadas que espero ya se encuentren en su blog. hasta luego.
AHHHH y felicidades por su examen de unidad 1.
Hasta luego.
AHHHH y felicidades por su examen de unidad 1.
Hasta luego.
domingo, 15 de febrero de 2009
lunes, 9 de febrero de 2009
RUBRICAS PARA EVALUAR ENSAYOS, PRÁCTICAS DE LABORATORIO Y EXPOSICIÓN ORAL.
Agrego a este espacio la rúbrica con los aspectos a evaluar en cuanto a trabajos de ensayo.
Rúbrica de evaluación para actividad experimental:
Rúbrica de evaluación para exposición oral:
Suerte jóvenes.
TAREA 2
Semana del 09 al 13 de Febrero 2009.
1. Martes 10 de Febrero 2009.
1a. Realizar una síntesis de la siguiente lectura: Conceptos básicos de termodinámica, en la siguiente dirección: http://www.sc.ehu.es/sbweb/fisica/estadistica/termo/Termo.html
1b. Realizar un mapa conceptual de la siguiente lectura: Termoquímica: http://pdf.rincondelvago.com/termoquimica_6.html
1c. A continuación un equipo integrado por 4 alumnos realizará la exposición de la primera lectura en el salón de clases, contando para ello con 20 minutos, habrá sesión de preguntas (5 minutos). El segundo equipo nos proporcionará la información necesaria referente a calor de reacción para la solución de problemas (20 minutos), sesión de preguntas (5 minutos).
NOTA: Subir al blog la síntesis de lectura (de acuerdo a la rúbrica) y el mapa conceptual.
2. Miercoles 11 de Febrero 2009.
2a. Resolver los siguientes ejercicios en clase, a cargo de un equipo de trabajo.
1 Calcular la capacidad calorífica de 150 gramos de agua, si sabemos que el calor específico del agua= 1 cal/gºC
2 ¿Cuál será la cantidad de calor necesario para aumentar la temperatura de 30 gramos de agua de 10ºC a 80ºC?
3. Calcular la capacidad calorífica de 50 gramos de fierro, si el calor específico= 0.107cal/gºC
4. ¿Cuál será la cantidad de calor necesario para aumentar la temperatura de 300 gramos de agua de 20ºC a 85ºC?
5. ¿Cuántas calorías se necesitan para elevar la temperatura de 150 gramos de agua en 25ºC?
6. ¿Cuál será la cantidad de calor necesario para aumentar la temperatura de 25 gramos de cloruro de sodio, de 20ºC a 30ºC?. El calor específico del cloruro de sodio es de 0.206 cal/gºC
7. ¿Calcular el calor de combustión del monóxido de carbono? CO(g) + 1/2O2---------- CO2
8. ¿Calcular el calor de reacción de la combustión del carbonato de calcio? E indicar si es exotérmica o endotérmica. CaCO3 (s) CaO(s) + CO2 (s)
9. ¿Calcular el calor de reacción para la siguiente reacción e indicar si es exotérmica o endotérmica? PCl5 (g) + H2O (g) POCl3 (g) + HCl (g)
10. ¿Calcular el calor de reacción para la siguiente reacción e indicar si es exotérmica o endotérmica? CaO (s) + H2O (l) Ca(OH)2 (s)
NOTA: Posiblemente necesites la tabla de entalpias de formación para resolver algunos problemas, envíame tu correo y te la mando.
Comentar tus conclusiones en el blog.
Jueves 12 de Febrero 2009.
Analizar la siguiente lectura para la mejor compresión y realización de los ejercicios anteriores si es que existe alguna duda.
Entalpía: http://es.wikipedia.org/wiki/Entalp%C3%ADa
Realizar un mapa conceptual de la siguiente lectura, subir al blog por medio de la herramienta C map u otra. Entropía: http://pdf.rincondelvago.com/entropia.html
SALUDOS Y BUENA SUERTE CON SUS TRABAJOS.
1. Martes 10 de Febrero 2009.
1a. Realizar una síntesis de la siguiente lectura: Conceptos básicos de termodinámica, en la siguiente dirección: http://www.sc.ehu.es/sbweb/fisica/estadistica/termo/Termo.html
1b. Realizar un mapa conceptual de la siguiente lectura: Termoquímica: http://pdf.rincondelvago.com/termoquimica_6.html
1c. A continuación un equipo integrado por 4 alumnos realizará la exposición de la primera lectura en el salón de clases, contando para ello con 20 minutos, habrá sesión de preguntas (5 minutos). El segundo equipo nos proporcionará la información necesaria referente a calor de reacción para la solución de problemas (20 minutos), sesión de preguntas (5 minutos).
NOTA: Subir al blog la síntesis de lectura (de acuerdo a la rúbrica) y el mapa conceptual.
2. Miercoles 11 de Febrero 2009.
2a. Resolver los siguientes ejercicios en clase, a cargo de un equipo de trabajo.
1 Calcular la capacidad calorífica de 150 gramos de agua, si sabemos que el calor específico del agua= 1 cal/gºC
2 ¿Cuál será la cantidad de calor necesario para aumentar la temperatura de 30 gramos de agua de 10ºC a 80ºC?
3. Calcular la capacidad calorífica de 50 gramos de fierro, si el calor específico= 0.107cal/gºC
4. ¿Cuál será la cantidad de calor necesario para aumentar la temperatura de 300 gramos de agua de 20ºC a 85ºC?
5. ¿Cuántas calorías se necesitan para elevar la temperatura de 150 gramos de agua en 25ºC?
6. ¿Cuál será la cantidad de calor necesario para aumentar la temperatura de 25 gramos de cloruro de sodio, de 20ºC a 30ºC?. El calor específico del cloruro de sodio es de 0.206 cal/gºC
7. ¿Calcular el calor de combustión del monóxido de carbono? CO(g) + 1/2O2---------- CO2
8. ¿Calcular el calor de reacción de la combustión del carbonato de calcio? E indicar si es exotérmica o endotérmica. CaCO3 (s) CaO(s) + CO2 (s)
9. ¿Calcular el calor de reacción para la siguiente reacción e indicar si es exotérmica o endotérmica? PCl5 (g) + H2O (g) POCl3 (g) + HCl (g)
10. ¿Calcular el calor de reacción para la siguiente reacción e indicar si es exotérmica o endotérmica? CaO (s) + H2O (l) Ca(OH)2 (s)
NOTA: Posiblemente necesites la tabla de entalpias de formación para resolver algunos problemas, envíame tu correo y te la mando.
Comentar tus conclusiones en el blog.
Jueves 12 de Febrero 2009.
Analizar la siguiente lectura para la mejor compresión y realización de los ejercicios anteriores si es que existe alguna duda.
Entalpía: http://es.wikipedia.org/wiki/Entalp%C3%ADa
Realizar un mapa conceptual de la siguiente lectura, subir al blog por medio de la herramienta C map u otra. Entropía: http://pdf.rincondelvago.com/entropia.html
SALUDOS Y BUENA SUERTE CON SUS TRABAJOS.
TAREA 1
Semana del 09 al 13 de Febrero de 2009.
Hola, Jóvenes estudiantes, como primera actividad, formarán equipos de trabajo con 4 integrantes. Enseguida tendrán que construir su propio blog, entrando a la siguiente dirección: http://blogger.com/ Los pasos a seguir son simples, específicamente 3. El blog deberá contener: Título, Objetivo u objetivos, fotografía, mensaje de bienvenida, buena ortografía y redacción, así como el manejo de colores adecuados. Espero su nombre y dirección de los blog para poder dar
inicio a las actividades.
Gracias.
Hola, Jóvenes estudiantes, como primera actividad, formarán equipos de trabajo con 4 integrantes. Enseguida tendrán que construir su propio blog, entrando a la siguiente dirección: http://blogger.com/ Los pasos a seguir son simples, específicamente 3. El blog deberá contener: Título, Objetivo u objetivos, fotografía, mensaje de bienvenida, buena ortografía y redacción, así como el manejo de colores adecuados. Espero su nombre y dirección de los blog para poder dar
inicio a las actividades.
Gracias.
MENSAJE DE BIENVENIDA
Hola a todos los estudiantes que cursan el cuarto semestre de Ingenieria Bioquímica en el Instituto Tecnológico de Colima, en la Ciudad de Villa de Álvarez, Colima, México.
Éste espacio ha sido diseñado pensando especialmente en tí, con el fin de intercambiar información académica para proporcionar el soporte necesario para el logro de tu proyecto de vida. Te permitirá enterarte anticipadamente de los contenidos, actividades y prácticas que se sugieren para el desarrollo del curso, de igual forma te brindará la oportunidad de volver a revisar algún contenido que durante la clase no te haya quedado completamente claro, y principalmente te servirá de acompañamiento en el desarrollo de la asignatura de BIOQUIMICA, durante el semestre Febrero-Julio 2009.
Manos a la obra. Iniciamos
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